Mit dieser Einführung in die faszinierende Welt der Metalloproteine lernen Chemiker, Biochemiker und Biotechnologen Mechanismen, Methoden und Modellvorstellungen der bioanorganischen Chemie kennen.

In einer Synthese aus aktuellen Arbeiten an Metalloenzymzentren und den Grundlagen der Koordinationschemie führen die Autoren in dieses spannende und im Wortsinne komplexe Thema ein. Der erste Teil des Buches stellt anhand ausgewählter Metalloproteine dar, dass die Natur die koordinationschemischen Prinzipien 'kennt' und in einer Weise nutzt, die vorbildhaft für die Entwicklung synthetischer Katalysatoren sein kann. Einige der verwendeten Konzepte werden in Einschüben näher beleuchtet. Der zweite Teil vermittelt die Grundlagen der verschiedenen instrumentellen Methoden für die Untersuchung von Metalloproteinen, von der Kristallographie über die Vielfalt an spektroskopischen Methoden (UV, Raman, Fluoreszenz, EPR, Mößbauer etc.) bis hin zu elektrochemischen und computerchemischen Methoden.

Durch die Betonung der koordinationschemischen Grundlagen biochemischer Funktion ist dieses Lehrbuch eine wichtige Ergänzung zu den Standardlehrbüchern der Biochemie und der anorganischen Chemie. Der modulare Aufbau erleichtert dabei den Einsatz für unterschiedliche Lehrveranstaltungen und Studiengänge.


Sonja Herres-Pawlis studierte Chemie an der Universitat Paderborn und an der Ecole National Superieure de Chimie in Montpellier. Nach ihrer Promotion war sie an der Universitat Stanford als Postdoc tatig. Nach der Habilitation an der TU Dortmund wurde sie 2011 als Professorin fur Koordinationschemie und Bioanorganische Chemie an die LMU Munchen berufen. Fur ihre Forschungen zur Aktivierung von kleinen Molekulen durch Ubergangsmetallkomplexe erhielt sie 2011 den Innovationspreis des Landes Nordrhein-Westfalen. Seit 2015 hat sie den Lehrstuhl fur Bioanorganische Chemie an der RWTH Aachen inne.

Peter Klufers studierte Chemie und Pharmazie an den Universitaten Koln und Bonn. Nach einer Promotion mit einem festkorperchemischen Thema wandte er sich in seiner Habilitation der Koordinationscheme zu. Deren praktische Seite lernte er bei der Enka AG (Wuppertal) in der Entwicklung von Kupferseidemembranen kennen. 1988 wurde er an die Universitat Karlsruhe berufen; seit 1998 hat er den Lehrstuhl fur Bioanorganische Chemie und Koordinationschemie an der LMU Munchen inne. Die Schwerpunkte seiner Forschung sind Kohlenhydrat- und Nitrosyl-Metallkomplexe.

1;Cover;1 2;Titelseite;5 3;Impressum;6 4;Inhaltsverzeichnis;7 5;Vorwort;15 6;Teil I Die Koordinationschemie von Metalloenzymzentren;19 6.1;1 Säure-Base-Katalyse bei physiologischem pH-Wert: Zink(II) in Carboanhydrase und hydrolytischen Zinkenzymen;21 6.1.1;1.1 Carboanhydrasen;22 6.1.1.1;1.1.1 Molekülbau von humaner Carboanhydrase II (hCAII);22 6.1.1.2;1.1.2 CA-Katalysezyklus;24 6.1.1.3;1.1.3 Cadmium als Zentralmetall in einer -CA;25 6.1.2;1.2 Alkoholdehydrogenase;26 6.1.3;1.3 Hydrolytische Zinkenzyme, Klasse-II-Aldolase;26 6.1.4;1.4 Nicht katalytische Zinkzentren;27 6.1.5;1.5 Literatur;29 6.2;2 Funktion und Inhibition katalytischer Zentren: Urease und Ureasehemmstoffe;33 6.2.1;2.1 Harnstoff im Stickstoffstoffwechsel;33 6.2.2;2.2 Molekülbau von Urease;34 6.2.3;2.3 Ureasekatalysezyklus;35 6.2.4;2.4 Ureasehemmung durch Diamidophosphat;36 6.2.5;2.5 Ureasebiosynthese: Nickeleinbau durch UreE;37 6.2.6;2.6 Elementaranalyse an kristalliner Urease: Sumners Irrtum;38 6.2.7;2.7 Literatur;40 6.3;3 Superoxidreduktion in Anaerobiern: Rubredoxin (Rd) und Superoxidreduktasen (SORs);43 6.3.1;3.1 O2--Reduktion;43 6.3.2;3.2 Rubredoxin (Rd);44 6.3.2.1;3.2.1 Aufbau von Rubredoxin;44 6.3.2.2;3.2.2 Das elektrochemische Potenzial von Rubredoxin: Thermodynamik der e--Übertragung;45 6.3.3;3.3 Desulforedoxin (Dx);47 6.3.4;3.4 Reorganisationsenergie einkerniger Highspin-Eisenzentren: Kinetik der e--Übertragung;48 6.3.5;3.5 Superoxidreduktasen (SORs);49 6.3.5.1;3.5.1 Molekülbau von SORs;49 6.3.5.2;3.5.2 SOR-Katalysezyklus;50 6.3.6;3.6 Literatur;51 6.4;4 Anionische Liganden senken das elektrochemische Potenzial: [2Fe-2S]-Ferredoxine und Rieske-Zentren;53 6.4.1;4.1 Zweikernige Eisen-Schwefel-Proteine;53 6.4.2;4.2 [2Fe-2S]-Ferredoxin;53 6.4.3;4.3 Rieske-Zentren;54 6.4.4;4.4 Oxidationsstufen und Redoxpotenziale;55 6.4.5;4.5 Biosynthese von Fe-S-Clustern;56 6.4.6;4.6 Literatur;57 6.5;5 [4Fe-4S]-Cluster: Ein ,,altes" Zentrum mit vielen Funktionen;59 6.5.1;5.1 Ein Blick in die Evolution;60 6.5.2;5.2 [4Fe-4S]-Ferredoxine und HP-Proteine;60 6.5.2.1;5.2.1 [4Fe-4S]-Cluster als 1e--Überträger;60 6.5.2.2;5.2.2 Molekülbau von [4Fe-4S]-Ferredoxinen;61 6.5.2.3;5.2.3 2[4Fe-4S]-Cluster;61 6.5.3;5.3 [3Fe-4S]-Cluster;61 6.5.4;5.4 [4Fe-3S]-Cluster;62 6.5.5;5.5 Aconitase;63 6.5.5.1;5.5.1 Molekülbau von Aconitase;64 6.5.5.2;5.5.2 Aconitasekatalysezyklus;65 6.5.6;5.6 IspG und IspH;66 6.5.7;5.7 Radikal-SAM-Enzyme;67 6.5.7.1;5.7.1 Molekülbau von Radikal-SAM-Enzymen;67 6.5.7.2;5.7.2 Bildung von 5-Adenosylradikalen;69 6.5.7.3;5.7.3 Eisen-Schwefel-Cluster als Schwefelquellen;69 6.5.8;5.8 Literatur;70 6.6;6 Katalyse einer Redoxreaktion: Mangan- und Eisensuperoxiddismutase (MnSOD, FeSOD);73 6.6.1;6.1 O2--Disproportionierung;73 6.6.2;6.2 Molekülbau von Fe-, Mn- und Fe/Mn-SODs;74 6.6.3;6.3 Mn/Fe-SOD-Katalysezyklus;75 6.6.4;6.4 Weitere SODs;77 6.6.5;6.5 Literatur;77 6.7;7 Mononukleare Nichthäm-Eisen-Enzyme;79 6.7.1;7.1 Isopenicillin-N-Synthase;81 6.7.2;7.2 Naphthalin-1,2-Dioxygenase, eine Rieske-Dioxygenase;83 6.7.3;7.3 Phenylalaninhydroxylase (PAH);84 6.7.3.1;7.3.1 Monooxygenierung von Phenylalanin;85 6.7.3.2;7.3.2 Aufbau von PAH;86 6.7.3.3;7.3.3 O2-Aktivierung und Regulierung;87 6.7.3.4;7.3.4 Bio-Anorganisches: Die Elektronenstruktur eines Highspin-FeIV=O-Zentrums;87 6.7.3.5;7.3.5 Reaktionen der transienten FeIV=O-Spezies;90 6.7.4;7.4 Literatur;91 6.8;8 O-Atom-Transfer: Der Molybdopterin-Kofaktor;93 6.8.1;8.1 Einkernige Molybdän-Enzyme;93 6.8.2;8.2 Sulfitoxidase;94 6.8.2.1;8.2.1 Katalyse;95 6.8.3;8.3 MoCu-CO-Dehydrogenase;98 6.8.4;8.4 Literatur;99 6.9;9 Ein Strukturelement - viele Funktionen: Oxidodieisenzentren;101 6.9.1;9.1 Hämerythrin (Hr);102 6.9.1.1;9.1.1 Molekülbau von Hämerythrin;102 6.9.1.2;9.1.2 Sauerstofftransport in Hr;102 6.9.2;9.2 Lösliche Methanmonooxygenase (sMMO);103 6.9.2.1;9.2.1 Methanotrophe Bakterien;103 6.9.2.2;9.2.2 Die Hydroxylasekomponente (sMMOH) der löslichen Methanmonooxygenase;104 6.9.2.3;9.2.3 sMMO-Katalyse;105 6.9.3;9.3 Ribonukleotidreduktase;106 6.9.4;9.4