Dimetallzentren in Proteinen
Quanten- und molekularmechanische Rechnungen und nukleare inelastische Streuung an carboxylatverbrückten FeFe- und MnFe-Zentren in Proteinen
Jennifer Marx untersucht die aktiven Zentren der R2-Proteine aus Escherichia coli, Saccharopolyspora erythraea und Geobacillus kaustophilus und diskutiert die spektroskopischen Unterschiede der Ia, Ic und der R2-artigen Gruppe der Ribonukleotidreduktasen. Sie zeigt, dass sich deren Schwingungseigenschaften bei der nuklearen inelastischen Streuung (NIS) in Abhängigkeit von den gebundenen Metallen unterscheiden. Außerdem können die für die unterschiedliche Metallbesetzung empfindlichen Bereiche der partiellen vibronischen Zustandsdichte von Eisen identifiziert werden. Um die Schwingungseigenschaften im niederfrequenten Bereich besser zu verstehen, berechnet die Autorin ein Modell des gesamten Proteins in Wasser.
R2-artige Oxidase aus Geobacillus kaustophilus
Simulation von niederfrequenten Proteinmoden in wässriger Umgebung
Mössbauerspektroskopische Charakterisierung der R2-Proteine.
R2a aus Escherichia coli
R2c aus Saccharopolyspora erythraeaR2-artige Oxidase aus Geobacillus kaustophilus
Simulation von niederfrequenten Proteinmoden in wässriger Umgebung
Mössbauerspektroskopische Charakterisierung der R2-Proteine.
Marx, Jennifer
ISBN | 978-3-658-20806-6 |
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Artikelnummer | 9783658208066 |
Medientyp | Buch |
Auflage | 1. Aufl. 2018 |
Copyrightjahr | 2018 |
Verlag | Springer, Berlin |
Umfang | XII, 208 Seiten |
Abbildungen | XII, 208 S. 170 Abb., 21 Abb. in Farbe. |
Sprache | Deutsch |