Enzyme

Struktur, Kinetik und Anwendungen

Enzyme

Struktur, Kinetik und Anwendungen

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Hans Bisswanger präsentiert eine zugängliche Einführung in ein Gebiet, das zu den traditionellen Angstfächern der Studenten der Naturwissenschaften gehört. Kein anderes Buch bietet eine leichter verständliche Einführung in die Enzymkinetik und die verschiedenen Enzymfamilien.

Vorwort<br> <br>EINLEITUNG<br>Historische Entwicklung und Bedeutung der Enzyme, ein Überblick<br>Wie sind Enzyme entstanden?<br>Ribozyme<br>Weiterführende Literatur über Enzyme<br> <br>STRUKTUR DER ENZYME<br>Primärstruktur<br>Sekundärstruktur<br>Tertiärstruktur<br>Quartärstruktur<br>Verlauf der Proteinfaltung<br>Katalytisches Zentrum und Coenzyme<br> <br>ENZYMKLASSEN, ENZYMNOMENKLATUR<br>Klasse 1: Oxidoreduktasen<br>Klasse 2: Transferasen<br>Klasse 3: Hydrolasen<br>Klasse 4: Lyasen<br>Klasse 5: Isomerasen<br>Klasse 6: Ligasen<br> <br>ALLGEMEINE EIGENSCHAFTEN VON ENZYMEN, ENZYMTESTS<br>Woran erkennt man ein Enzym?<br>Wie werden Enzyme getestet und was ist dabei zu berücksichtigen?<br>pH-Abhängigkeit der Enzymaktivität<br>Temperaturabhängigkeit der Enzymaktivität<br>Abhängigkeit der Enzymaktivität von der Ionenstärke<br>Allgemeine Regeln für Enzymtests<br>Aufbewahrung von Enzymen<br>Sicherheitsvorkehrungen beim Arbeiten mit Enzymen<br>Vorgehensweise beim Enzymtest<br>Auswertung von Enzymtests, Enzymeinheiten<br>Wie besetimmt man die Umsatzgeschwindigkeit von Enzymen?<br>Vom Einzelnachweis zum Massentest<br>Statistische Behandlung von Daten aus Enzymuntersuchungen<br> <br>METHODEN FÜR ENZYMUNTERSUCHUNGEN<br>Optische Methoden<br>Elektrochemische Methoden<br>Methoden zur Messung schneller Reaktionen<br> <br>ENZYMISOLIERUNG<br>Wie gewinnt man Enzyme?<br>Wie reinigt man Enzyme?<br>Fällungsmethoden<br>Ultrafiltration und Dialyse<br>Zentrifugation<br>Säulenchromatographische Methoden<br>Elektrophoretische Methoden<br> <br>LIGANDENBINDUNG<br>Wie findet das Substrat sein Enzym?<br>Worauf beruht die Stärke einer Bindung und wie kann man sie quantifizieren?<br>Formulierung der Bindungsgleichung<br>Wie misst man die Ligandenbindung?<br> <br>KINETISCHE BEHANDLUNG VON ENZYMREAKTIONEN<br>Reaktionsordnung<br>Michaelis-Menten-Gleichung<br>Rückreaktion<br> <br>ENZYMHEMMUNG<br>Kategorien der Enzymhemmung<br>Reversible Enzymhemmung<br> <br>MEHRSUBSTRATREAKTIONEN<br>Darstellungsweise von Mehrsubstratreaktionen<br>Die verschiedenen Mechanismen der Mehrsubstratreaktionen<br>Analyse von Mehrsubstratreaktionen<br> <br>ALLOSTERISCHE ENZYME<br>Grundlangen der Kooperativität<br>Symmetrie-Modell und allgemeine Betrachtungen zu allosterischen Enzymen<br>Sequenz-Modell und negative Kooperativität<br>Kinetische Kooperativität, das Slow-Transition-Modell<br> <br>PASSGERECHTE ENZYME: IMMOBILISIERUNG, ENZYMREAKTOREN UND KÜNSTLICHE ENZYME<br>Immobilisierung von Enzymen<br>Enzymreaktionen<br>Künstliche Enzyme<br> <br>ENZYME IM PRAKTISCHEN GEBRAUCH<br>Enzyme in der Industrie<br>Enzyme in Medizin und Therapie<br> <br>AUSBLICK
ISBN 9783527336753
Artikelnummer 9783527336753
Medientyp Buch
Auflage 1. Auflage
Copyrightjahr 2015
Verlag Wiley-VCH
Umfang 308 Seiten
Sprache Deutsch