Die chemische Bearbeitung der Proteine hat in den letzten Dezen nien einen solchen Umfang angenommen, und die darauf beziiglichen Abhandlungen sind in so vielen Zeitschriften zerstreut, daB jeder auf diesem Gebiete tatige Forscher das Erscheinen besonderer Lehrbiicher, z. B. "Der Chemie der EiweiBkorper von Cohnheim", gewiB mit Freude begriiBt hat. Trotz der dadurch auBerordentlich erleichterten Dbersicht ist das Studium der Originalabhandlungen noch immer mit Unbequemlich keiten verbunden. Ich habe mich deshalb entschlossen, meine eigenen hierher gehorigen Untersuchungen, die in vier verschiedenen Zeit schriften erschienen sind, in diesem Buche zusammenzustellen. Es enthalt alle auf Aminosauren, Polypeptide und Proteine beziiglichen Aufsatze, die von mir allein oder gemeinsam mit jiingeren Fach genossen von 1899 bis Ende Marz 1906 veroffentlicht wurden. AuGer dem habe ich einige damit im engsten Zusammenhang stehende Arbeiten der Herren Slimmer, Mouneyrat, Leuchs und Suzuki, die unter meiner Leitung entstanden sind, aufgenommen. Ferner schien es mir zweckmaBig, die Resultate, we1che mein langjahriger Mitarbeiter Herr Dr. E. Abderhalden teils allein teils im Verein mit verschiedenen alteren Medizinern im hiesigen Institu~e bei der Hydrolyse von zahlreichen Proteinen nach den von mir auf gefundenen Methoden erhielt, am SchluB des Buches im Auszug mit zuteilen. Alle iibrigen Abhandlungen sind wortgetreu wiedergegeben, so daB sie als direkte Literaturquelle angefiihrt werden konnen. Kleine Ande rungen betreffen nur einige Druckfehler in dem Original oder ganz vereinzelte Zahlenangaben, die bei den spateren Versuchen als ungenau erkannt wurden, z. B. diejenige iiber das Drehungsvermogen des salz- Vorwort.

I. Einleitung

Vortrag, gehalten vor der deutschen chemischen Gesellschaft am 6. Januar 1906
II. Experimenteller Teil
1. Über die Spaltung einiger racemischer Aminosäuren in die optisch-aktiven Komponenten
2. Spaltung einiger racemischer Aminosäuren in die optisch-aktiven Komponenten. II
3. Spaltung racemischer Aminosäuren in die optisch-aktiven Komponenten. III
4. Spaltung einiger racemischer Aminosäuren in die optisch-aktiven Komponenten. IV
5. Spaltung racemischer Aminosäuren in die optisch-aktiven Komponenten. V
6. Spaltung des Leucins in die optisch-aktiven Komponenten mittels der Formylverbindung
7. Über Aminovaleriansäuren
8. Verwandlung der ?-Aminosäuren in Phenylhydantoïne
9. Über die Ester der Aminosäuren
10. Über die ?-Naphtalinsulfoderivate der Aminosäuren
11. Synthese der ?-Aminosäuren mittels der Bromfettsäuren
12. Synthese der ?,?-Diaminovaleriansäure
13. Synthese der ?,?-Diaminobuttersäure
14. Synthese der ?,?-Diaminocapronsäure (Inaktives Lysin)
15. Verwandlung der Sorbinsäure in Aminosäuren
16. Verwandlung der ?-Vinyl-acrylsäure in Diamino-valeriansäure
17. Synthese des Serins, der l-Glucosaminsäure und anderer Oxyaminosäuren
18. Synthese des d-Glucosamins
19. Zur Kenntnis des Cystins
20. Über einige Derivate des Glykocolls
21. Über einige Derivate des Glykocolls, Alanins und Leucins
22. Synthese von Derivaten der Polypeptide
23. Synthese von Derivaten einiger Dipeptide
24. Nachtrag zu der Abhandlung: Synthese von Derivaten einiger Dipeptide
25. Synthese von Polypeptiden
26. Synthese von Polypeptiden. II
27. Synthese von Polypeptiden. III. Derivate der Pyrrolidincarbonsäure
28. Synthese von Polypeptiden. IV. Derivate des Phenylalanins
29. Synthese vonPolypeptiden. V. Derivate des Prohns (?-Pyrrolidin-carbonsäure)
30. Synthese von Polypeptiden. VI. Derivate des Phenyl-alanins
31. Synthese von Polypeptiden. VII. Derivate des Cystins
32. Synthese von Polypeptiden. VIII. Polypeptide und Amide der Asparaginsäure
33. Synthese von Polypeptiden. IX. Chloride der Aminosäuren und ihrer Acylderivate
34. Synthese von Polypeptiden. X. Polypeptide der Diamino- und Oxyaminosäuren
35. Synthese von Polypeptiden. XI
36. Synthese von Polypeptiden. XII. Alanyl-alanin und Derivate
37. Synthese von Polypeptiden. XIII. Chloride der Aminosäuren und Polypeptide und ihre Verwendung zur Synthese
38. Synthese von Polypeptiden. XIV
39. Über die Derivate einiger Dipeptide und ihr Verhalten gegen Pankreasfermente
40. Spaltung einiger Dipeptide durch Pankreasferment
41. Über das Verhalten verschiedener Polypeptide gegen Pankreassaft und Magensaft
42. Über die Hydrolyse der Proteïnstoffe
43. Bildung eines Dipeptids bei der Hydrolyse des Seidenfibroïns
44. Über die Hydrolyse des Caseïns durch Salzsäure
45. Über das Fibroïn der Seide
46. Über die Entstehung von ?-Pyrrolidincarbonsäure und Phenylalanin bei der Hydrolyse des Eieralbumins
47. Über die Hydrolyse des Leims
48. Über eine neue Aminosäure aus Leim
49. Über das Fibroïn und den Leim der Seide
50. Notizen
51. Hydrolyse des Oxyhämoglobins durch Salzsäure
52. Hydrolyse des Horns
53. Über die Verdauung einiger Eiweißkörper durch Pankreasfermente
54. Nachtrag zur Hydrolyse des Caseïns und Seidenfibroïns durch Säuren
55. Über die Verdauung des Caseïns durch Pepsinsalzsäure und Pankreasfermente
56. Notizen über Hydrolyse von Proteïnstoffen
57. Hydrolyse des kristallisierten Oxyhämoglobins aus Pferdeblut.-58. Hydrolyse des kristallisierten Serumalbumins aus Pferdeblut
59. Hydrolyse des Edestins
60. Nachtrag zur Hydrolyse des Edestins
61. Die Monoaminosäuren des Salmins
62. Die Abbauprodukte des "Thymushistons"
63. Die Abbauprodukte des Elastins
64. Abbau und Aufbau der Eiweißkörper im tierischen Organismus
65. Die Monoaminosäuren des "Edestins" aus Baumwollsamen und dessen Verhalten gegen Magensaft
66. Die Zusammensetzung des "Gliadins" des Weizenmehles
67. Die Monoaminosäuren des "Edestins" aus Sonnenblumensamen und dessen Verhalten gegen Pankreassaft
68. Die Zusammensetzung von aus Kiefernsamen dargestelltem Eiweiß
69. Beitrag zur Kenntnis der Zusammensetzung des Conglutins aus Samen von Lupinus
70. Über einen im normalen menschlichen Harn vorkommenden, schwer dialysierbaren Eiweißabkömmling
71. Die Monoaminosäuren des kristallisierten Eieralbumins
72. Die Monoaminosäuren des Keratins aus Pferdehaaren
73. Die Monoaminosäuren des Keratins aus Gänsefedern
74. Beitrag zur Kenntnis des Bence-Jones'schen Eiweißkörpers.